Đề tài Các loại acid amin thực phẩm

I/ GIỚI THIỆU VỀ AXIT AMIN 1/ Định Nghĩa: Axit amin là dẫn xuất cacboxyl trong đó hydro được thay thế bằng nhóm amin ở vị trí α hay β 2/ Công thức : 3/ Tính chất vật lý: Axit amin có dạng tinh thể màu trắng, bền ở nhiệt độ 200 C- 250 C , ở nhiệt độ 1000C – 2000C chỉ có một số axit amin khép vòng như axit glutamic, glutamin Đa số axit amin đều có vị ngọt Độ hòa tan : tan khá tốt trong nước , mức độ tan có khác nhau Tính quang hoạt: trừ Glycin, các axit amin đều có tính chất quang hoạt . Có 2 dạng đồng phân quang học là D và L. (L.a.acid) (D.a.acid) Axit amin dạng L được hấp thụ bởi thực vật, dạng D ảnh hưởng xấu đến quá trình trao đổi chất Tính axit – bazơ của axit amin : nhóm a-COOH và a-NH2 trong axit amin có khả năng ion hoá. Như vậy sau khi ion hoá thì phản ứng cân bằng ion có khả năng được viết như sau: R-COOH R-COO- + H+ R-NH3+ R-NH2 + H+ Như các loại axit hữu cơ, cường độ axit của nhóm cacboxyl, amin và gốc R bị ion hoá trong axit amin có thể được định nghĩa bởi hằng số kết hợp Ka, hoặc thường lấy âm log của Ka, là pKa.Tổng đại số về điện tích của nhóm hiện diện của bất kỳ axit amin, peptid hoặc protein sẽ phụ thuộc vào độ pH của môi trường nước xung quanh. Vì vậy pH của dung dịch của axit amin hoặc protein thay đổi, thì tổng điện tích cũng thay đổi. Hiện tượng này có thể được theo dõi suốt sự chuẩn độ của bất kỳ axit amin hay protein . Khi điện tích tổng cộng của axit amin hay protein là không thì pH sẽ tương đương với điểm đẳng điện: pI. Hình 1.1 : Đồ thị về pH của các loại ion Alanin 4/ Sự phân loại axit amin : Bảng 1.1 : Các axit amin thường gặp trong phân tử protein Axit amin Ký hiệu Cấu trúc pK1(COOH) pK2(NH2) pK nhóm R Axit amin có gốc R béo Glycine Gly - G 2.4 9.8 Alanine Ala - A 2.4 9.9 Valine Val - V 2.2 9.7 Leucine Leu - L 2.3 9.7 Isoleucine Ile - I 2.3 9.8 Axit amin với gốc R có nhóm Hydroxyl Serine Ser - S 2.2 9.2 ~13 Threonine Thr - T 2.1 9.1 ~13 Axit amin có gốc R có chứa lưu huỳnh Cysteine Cys - C 1.9 10.8 8.3 Methionine Met-M 2.1 9.3 Axit amin có tính axit và amit của nó Aspartic Acid Asp - D 2.0 9.9 3.9 Asparagine Asn - N 2.1 8.8 Glutamic Acid Glu - E 2.1 9.5 4.1 Glutamine Gln - Q 2.2 9.1 Axit amin có tính bazơ Arginine Arg - R 1.8 9.0 12.5 Lysine Lys - K 2.2 9.2 10.8 Histidine His - H 1.8 9.2 6.0 Axit amin có vòng thơm Phenylalanine Phe - F 2.2 9.2 Tyrosine Tyr - Y 2.2 9.1 10.1 Tryptophan Trp-W 2.4 9.4 Axit imino Proline Pro - P 2.0 10.6 Chú thích : axit imino là axit hữu cơ trong đó nhóm =NH gắn vào một hay hai carbon 5/ Trình bày về từng loại axit amin: Aspartic : Mã di truyền: GAU, GAC Khối lượng phân tử: 114.08 Dalton Nó chứa nhiều trong măng tây b) Glutamat : Mã di truyền: GAA, GAC Khối lượng phân tử: 128.11Dalton Nó chứa nhiều trong lúa mì và đậu nành Ứng dụng trong việc sản xuất bột ngọt c) Lysine : Mã di truyền: AAA,AAG Khối lượng phân tử: 129.19 Dalton Nó cần được bổ sung khi ta ăn bánh mì d) Agrinine: Mã di truyền: CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG Khối lượng phân tử: 157.2 Dalton Axit amin duy trì chức năng của tế bào máu và các chất hữu cơ e) Hystidin: Mã di truyền: CAU, CAC Khối lượng phân tử: 138.16 Dalton Axit amin cần thiết để sản xuất Histamin và các chất khác f) Glycine: Mã di truyền: GGU, GGC, GGA, GGG Khối lượng phân tử: 57.07 Dalton Axit amin cần thiết để sản xuất glutathione và porphyrin ,một hợp chất của hemoglobin g) Serin: Mã di truyền: UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC Khối lượng phân tử: 87.09 Dalton Axit amin cần thiết để sản xuất photpholipidvà axit glyceric(C3H6O4) h) Threonin: Mã di truyền: ACU, ACC, ACA, ACG Khối lượng phân tử: 101.12 Dalton Axit amin cần thiết sử dụng tạo hoạt động của enzim i) Cystein: Mã di truyền: UGU, UGC Khối lượng phân tử: 103.15 Dalton j) Tyrosine: Mã di truyền: UAU, UAC Khối lượng phân tử: 163.12 Dalton Axit amin sản xuất các amin cần thiết cùng với tryptophan và phenylalanin k) Asparagin: Mã di truyền: AAU, AAC Khối lượng phân tử: 114.1 Dalton Axit amin sản xuất các amin cần thiết cùng với tryptophan và phenylalanin l)Glutamine: Mã di truyền: CAA, CAG Khối lượng phân tử: 128.14 Dalton Axit amin cần thiết duy trì chức năng mô m) Alanin: Mã di truyền: GCU, GCC, GCA, GCG Khối lượng phân tử: 71.09 Dalton Axit amin cung cấp nguồn năng lượng quan trọng trong cuộc sống n) Valin: Mã di truyền: GUU, GUC, GUA, GUG Khối lượng phân tử: 99.15 Dalton Axit amin có nhiệm vụ tăng protein và cung cấp nguồn năng lượng o) Leucin: Mã di truyền: UUA, UUG, CUU, CUG, CUA, CUG Khối lượng phân tử: 113.18 Dalton Axit amin có nhiệm vụ tăng protein và cung cấp nguồn năng lượng p) Isoleucin: Mã di truyền: AUU, AUC, AUA Khối lượng phân tử: 113.18 Dalton Axit amin có nhiệm vụ tăng protein và cung cấp nguồn năng lượng q) Proline : Mã di truyền: CCU, CCC, CCA, CCG Khối lượng phân tử: 97.13 Dalton Axit amin là hợp chất chính của collagen cấu tạo da và các cơ khác r) Phenylalanin : Mã di truyền: UUU, UUC Khối lượng phân tử: 147.19 Dalton Axit amin sử dụng các amin hữu dụng khác nhau s) Trytophan : Mã di truyền: UGG Khối lượng phân tử: 186.23 Dalton Axit amin sử dụng các amin hữu dụng khác nhau t) Methionin : Mã di truyền: AUG Khối lượng phân tử: 131.21 Dalton Axit amin sử dụng để sản xuất các amin hữu dụng khác nhau 6/ Liên kết peptid: Protein được tạo thành bởi các axit amin liên kết với nhau bởi liên kết peptid Liên kết peptid được tạo bởi gốc –COOH của axit amin này sẽ kết hợp với gốc –NH2 của axit amin khác ,loại đi một phân tử nước Hình 6.1 : Sự tạo thành liên kết peptid 1- axitamin, 2- cấu trúc ion lưỡng tính, 3- liên kết peptid được tạo thành bởi 2 phân tử axit amin Liên kết peptid hình thành qua phản ứng ngưng tụ dẫn đến sự trùng hợp axit amin tạo thành các peptid và protein. Các Peptid thường nhỏ chỉ gồm một vài axit amin. Phần lớn homon và tế bào vận chuyển của thần kinh là peptid.Một vài kháng sinh và tác nhân chống ung thư là peptid. Protein là polypeptid có chiều dài khác nhau. Peptid đơn giản nhất ,một dipeptid,bao gồm một liên kết peptid đơn giàn được tạo thành bởi sự ngưng tụ nhóm cacboxyl của axit amin thứ nhất với nhóm amin của axit amin thứ hai đồng thời vớisự khử nước. Sự hiện diện của nhóm cacbon trong liên kết pepid cho phép cộng hưởng electron để xuất hiện liên kết peptid bền, không giống như loại-C=C- liên kết đôi . Do đó ,liên kết peptid được nói là có 1 phần tính chất của liên kêt đôi II/ MỘT VÀI ỨNG DỤNG CỦA AXIT AMIN TRONG THỰC TẾ: 1/ LYSINE: Giới thiệu : Lysine là axit amin mà cơ thể không tự chế tạo được mà phải tiếp nhận chúng từ thực phẩm .Ngoài ra do hàm lượng lysine trong thực vật thường thấp (xem bảng ) , khiến cho hệ số sử dụng của protein động vật và thực vật rất thấp Trong thức ăn cho một lượng lysine ,có thể nâng cao hệ số sử dụng protein .Lysine được áp dụng rộng rãi trong thực phẩm như chất tăng cường dinh dưỡng ,chất phụ gia thức ăn , dịch truyền amin v.v... Bảng 2.1 : Lượng axit amin cần thiết trong thức ăn (Số mg axít amin trong 1g N trong protein, số trong dấu ngoặc là lấy sữa bằng 100 để so sánh) Tên Isoleucine Leucine Valine Phenylalanine Methionine Threonine Tryptophan Lysine  Sữa người 320(100)  620(100) 370(100) 580(100) 220(100)  270(100) 100(100) 420(100)  Sữa   bị 320(100) 590(97) 410(111) 630(109) 200(91) 270(100) 92(92) 480(114)  Trứng 330(103) 530(87) 410(111) 660(114) 380(173) 290(107) 100(100) 440(105)  Thịt  bị 300(94) 550(90) 340(92) 600(103) 215(98) 280(104) 81(81) 570(136)  Gạo 280(88) 520(85) 370(100) 670(116) 270(123) 220(81) 80(80) 210(50)  Ngơ 240(75) 780(128) 340(92) 650(112) 260(118) 240(89) 240(89) 47(47)  Bột   mì   260(81) 440(72) 270(73) 480(83) 210(95) 170(63) 69(69) 150(36) Sản xuất lysine: Sản xuất lysine cĩ các phương pháp : 1. Trích ly, 2. Tổng hợp, 3. Dùng enzyme, 4. Lên men với phụ gia, 5. Lên men trực tiếp. Phương pháp lên men trực tiếp là sử dụng loại nấm men sản sinh lysine cĩ đặc trưng sinh lý đặc biệt, thực hiện lên men trong điều kiện nhất định, tận dụng nguyên liệu chất đường cĩ chất lượng cao của thiên nhiên, để chất lên men chuyển hĩa thành lysine. 2) Axit Glutamic : a) Giới thiệu : - Axít glutamic là một loại Axít amin cĩ thể tổng hợp trong cơ thể con người, và thường thấy trong cơ thể động vật, thực vật dưới các dạng khác nhau. Do axít glutamic và các dẫn xuất cĩ đặc tính riêng, chúng được dùng rộng rãi trong trị bệnh, bổ sung sinh trưởng cho thực vật. Trong kết cấu phân tử, Axít glutamic cĩ hai gốc hydroxyl và một gốc amin, nĩ là chất lưỡng tính mang cả tính axít và kiềm, cĩ thể làm nguyên liệu cho các loại mỹ phẩm, thực phẩm và hĩa phẩm. b) Kết cấu phân tử: Ứng dụng : Ứng dụng của Axít glutamic cĩ thể chia ra 2 lĩnh vực: Sản phẩm nghiên cứu khoa học và tiêu chuẩn phân tích: Các hợp chất bao gồm Axít glutamic và dẫn xuất của nĩ, được xem là chất thử hĩa học dùng trong nghiên cứu sinh vật học và sinh hĩa học. Thuốc thử axít glutamic cùng các dẫn xuất và cơng nghệ tổng hợp protein, sinh học tế bào đều liên quan đến cơng việc nghiên cứu sinh hĩa. Mặt khác, các ngành gia cơng thực phẩm và điều chế dược phẩm đều cần những mẫu tiêu chuẩn phân tích thích hợp để dùng vào việc kiểm nghiệm protein của thực phẩm và dược phẩm. Ứng dụng trong y học và dược học : Trong tương lai gần, nhu cầu Axít glutami dùng cho chữa bệnh và thuốc chữa bệnh sẽ khơng ngừng tăng trưởng. Trong các sản phẩm này, rất quan trọng là dịch bổ sung dinh dưỡng đường ruột cho các bệnh nhân đã trong tình trạng trầm trọng và thuốc kích thích thần kinh. Trong y dược cịn cĩ nhiều ứng dụng khác bao gồm các loại thực phẩm đồ uống cho người bệnh khả năng trao đổi chất thất thường và thuốc làm tan đờm trong phổi. 3) Natri glutamat (bột ngọt): a) Sự ra đời của bột ngọt: - Vị giác của con người, ngồi bốn vị đã phát hiện ra chua, ngọt, mặn, đắng ra, gần đây các nghiên cứu khoa học cịn chứng thực được, cĩ thêm một vị thứ năm cơ bản nữa, đĩ là vị ngon. - Các nhà khoa học đã phát hiện ra thành phần của các vị ngon trong thực phẩm, đĩ là Narti Glutamat trong rong biển, axít succinic trong sị hến, ethylamid glutamat trong trà xanh vv... Từ những phát hiện này, người ta nhận biết được rằng, vị ngon là vị tổng hợp diệu kỳ của các loại axít amin và axít hữu cơ. Trong các loại vị ngon đĩ, Narti glutamat (tức bột ngọt, mì chính) được xem là tiêu biểu nhất. Sự phát hiện ra bột ngọt cĩ thể tìm thấy được từ những kỹ thuật nấu nướng của Phương Ðơng thời cổ đại, thời đĩ người ta đã dùng rong biển phơi khơ để làm gia vị nấu canh hoặc từ rong biển chiết xuất ra bột nêm và loại bột nêm này làm tăng vị ngon cho thực phẩm. Năm 1908, giáo sư Ikeda trường đại học Tokyo Nhật Bản đã phân tích thành phần rong biển, phát hiện trong rong biển cĩ một hàm lượng lớn Natri glutamat và cũng chính Natri glutamat đã tạo nên nên vị ngon cho thực phẩm. Từ đĩ, người Nhật đã bắt đầu thực hiện chiết xuất Natri glutamat cĩ độ thuần khiết cao để làm gia vị thực phẩm. b) Bột ngọt là chất gì: - Bột ngọt là axít amin tự nhiên trong thực phẩm Hàm lượng axít amin tự do trong thực phẩm Tên thực phẩm Hàm lượng axít  Pho mát  1,200  Nước quả nho  0,258  Cà chua  0,246  Ðậu Hà Lan  0,200  Nấm  0,180  Hoa lơ  0,176  Ngơ ngọt  0,130 Khoai tây 0,102 Ðậu đũa 0,075  Rau chân vịt 0,047 Trong thực phẩm cĩ 5 chất dinh dưỡng cơ bản: đường, đạm, mỡ, chất khống và vitamin. Trong đĩ, đạm (protein) là chất dinh dưỡng quan trọng tồn tại trong hầu hết thực phẩm, nhất là các thực phẩm từ động vật cĩ hàm lượng đạm rất dồi dào. Protein do 20 loại axít amin kết hợp cấu tạo nên, trong đường tiêu hĩa của cơ thể người, protein trong thực phẩm sẽ bị tiêu hĩa thành axít amin cá biệt, qua hấp thụ của ruột non, truyền tới các bộ phận cơ thể nhờ máu, để tạo thành các tổ chức, các thành phần cơ thể. Trong protein thực phẩm, axít glutamic chiếm tỷ lệ hơn hẳn các axít amin khác, đủ thấy tầm quan trọng của nĩ đối với vật thể sống như thế nào. c) Tại sao bột ngọt là muối natri: - Khi axít glutamic cùng các axít amin khác kết hợp thành protein vì nĩ ẩn trong phân tử protein, khơng thể kích thích vị giác để cảm nhận vị ngon, nhưng một khi nĩ được giải phĩng từ protein để thành axít amin tự do và tồn tại cùng với ion Natri trong muối ăn sẽ tạo ra được vị ngon đặc biệt. Ðĩ là phát hiện quan trọng từ gần một thế kỷ trước đây của giáo sư Ikeda, và cũng là lý do tại sao bột ngọt ngày nay phải chế tạo thành tinh thể Natri glutamat. d) Quy trình sản xuất bột ngọt : Thời kỳ đầu, lấy từ các thực phẩm thiên nhiên Phương pháp chế tạo bột ngọt sớm nhất là chiết từ các thực phẩm thiên nhiên. Ví dụ: nấu rong biển, nước cơ đặc lại thành nước gia vị hay bột gia vị. Sau đĩ, chế tạo từ gluten bột mì (lúa mạch) Sử dụng phương pháp thủy ngân protein để được gluten do nguồn gluten dồi dào, hàm lượng axít glutamic cao (23%), thích hợp dùng làm nguyên liệu để chế tạo bột ngọt. Gluten là protein trong bột mì mà các nhà máy bột ngọt trước đây thường dùng gluten của bột tiểu mạch để thủy phân chế tạo ra bột ngọt. 20 kg bột tiểu mạch mới chế tạo được 1 kg bột ngọt, xem ra cơng nghệ chế tạo bột ngọt thời trước khơng dễ dàng. Gần đây, đường là nguyên liệu chính để sản xuất bột ngọt Năm 1958, cơng nghệ lên men vi sinh để chế tạo bột ngọt đã thành cơng, người ta sử dụng các nguồn đuờng glucose, fructose hoặc sachrose để cho con nấm được tuyển lựa đặc biệt chuyên dùng cho sản xuất bột ngọt hấp thu và trao đổi chất, tạo ra lượng lớn axít glutamic tự nhiên do vi sinh vật tạo nên. Các vi sinh vật được tuyển lựa đặc biệt đĩ đã chuyển biến đường trong mật đường thành ra axít glutamic. Mỗi một kg đường, cĩ thể cho khoảng 0,5kg axít glutamic, hiệu suất rất cao. e) Mức độ an toàn của bột ngọt trong thực phẩm : Trong thực phẩm nên cho bao nhiêu bột ngọt sẽ đạt hiệu quả tốt? Trong quá trình chế biến thức ăn, lượng bột ngọt cho vào, kiến nghị như sau:Cho 5 suất ăn, cho vào ½ muổng trà. Từ gốc độ gia vị, bột ngọt là chất tự hạn chế, chỉ cần dùng một lượng thích hợp sẽ làm tăng vị ngon, nhưng dùng quá nhiều sẽ ảnh hưởng đến vị ngon của thức ăn. Con người dùng bột ngọt cĩ an tồn khơng? Từ năm 1968 trở lại đây, bột ngọt là loại gia vị thực phẩm được thí nghiệm, nghiên cứu nhiều nhất. Một báo cáo điều tra đã nêu: Cĩ trên 8,000 báo cáo về axít glutamic, trong đĩ cĩ 600 báo cáo nghiên cứu về tính an tồn của bột ngọt dùng trong thực phẩm. Cĩ thể nĩi, cho tới nay, bột ngọt là loại thành phần thực phẩm được nghiên cứu an tồn triêt để nhất. Năm 1970 nhĩm chuyên gia thực phẩm của Cục Quản Lý Thực Dược Phẩm Mỹ và Liên Hợp các tổ chức y tế thế giới đã nghiên cứu khá kỹ càng về vấn đề bột ngọt tác động như thế nào trong cơ thể, làm các thí nghiệm về độc hại, xem xét cái gọi là Hội Chứng Quán Ăn Trung Hoa, qua hội thảo đưa ra kết luận: Nĩi chung đối với cơ thể người, mỗi ngày cĩ thể hấp thu 1,12g/kg trọng lượng cơ thể người, ví dụ người nặng 50kg mỗi ngày cĩ thể dùng 6g bột ngọt. Với liều lượng đĩ, ăn bột ngọt suốt đời cũng khơng ảnh hưởng đến sức khỏe. Hội chứng quán ăn Trung Hoa là gì? Cái gọi là "Hội chứng Trung Hoa" dùng chỉ triệu chứng khĩ chịu nhất thời mà một số người cho rằng do bị dị ứng khi ăn tại các quán ăn Trung Hoa. Tiến sĩ Kenny của trường Ðại Học Y Khoa George Washington đã làm thí nghiệm đối chiếu lâm sàng về vấn đề này, kết qủa của thí nghiệm đã chứng minh: bột ngọt khơng hề liên quan trực tiếp với dị ứng. Nghiên cứu của ơng cịn đưa ra kết luận, ăn xong uống nước cà chua và cà phê đen, cũng cĩ thể gây nên khĩ chịu sau khi ăn một số thực phẩm hoặc một số thành phẩm của thực phẩm nào đĩ, những thực phẩm này thường là hạt tiêu, sơcơla, các loại sị hến và nhiều loại thành phần thực phẩm khác. Ăn bột ngọt khơng cĩ hại cho sức khỏe? Ngày 31 tháng 8 năm 1995, Cục Quản Lý thực dược phẩm Mỹ (FDA) đã cơng bố một báo cáo về bột ngọt mới nhất. Kết luận của báo cáo: Với cơ thể người nĩi chung, ăn vào một lượng bột ngọt bình thường là an tồn, khơng cĩ bằng chứng gì cho thấy bột ngọt cĩ liên quan đến một bệnh mãn tính nào. Sở dĩ cĩ báo cáo này vì trong thời gian các năm 1970 -1980 đã xảy ra cuộc tranh luận về vai trị của bột ngọt đối với hệ thần kinh. Ðể giải đáp các thắc mắc đĩ, Cục quản lý thực dược phẩm Mỹ (FDA) mới ủy thác cho một cơ quan nghiên cứu khoa học độc lập đứng ra đánh giá cho khách quan. Bột ngọt quan trọng cho cơ thể người? Gần đây, các nghiên cứu khoa học về bột ngọt khơng cịn tập trung vào tính an tồn của nĩ nữa mà đi sâu vào vai trị của nĩ trong việc trao đổi chất trong cơ thể con người và sự quan trọng của nĩ đối với các cơ năng của thân thể. Tiến triển nghiên cứu như sau: Kết qủa nghiên cứu sinh hĩa cho thấy, axít glutamic trong bột ngọt là cầu nối quan trọng trong trao đổi chất của axít amin và hydrat cacbon trong cơ thể sinh vật. Nghiên cứu mới nhất của tiến sĩ Reeds (Mỹ) cho thấy, axít glutamic trong thức ăn đồ uống vaị đường tiêu hĩa, cung cấp một phần lớn năng lượng cần thiết để trao đổi chất cho các tế bào bề mặt của đường tiêu hĩa, do vậy axít amin trong thực phẩm rất quan trọng đối với các tế bào đường tiêu hĩa. Nghiên cứu của giáo sư Schiffman đã chứng minh được, cho thêm bột ngọt vào đồ ăn, cĩ thể làm những người già cĩ bệnh ăn được nhiều hơn, cải thiện rõ rệt trạng thái dinh dưỡng và khả năng miễn dịch của cơ thể. Trả lại sự thật cho bột ngọt? Báo cáo của tổ chức FDA Mỹ đã giải tỏa được các thắc mắc của người tiêu dùng, xĩa đi những hiểu lầm của con người đối với bột ngọt, cũng làm thay đổi thái độ nghiên cứu của các nhà khoa học, từ gốc độ chính diện để tìm hiểu bột ngọt, loại gia vị được sử dụng rộng rãi này quan trọng như thế nào với cơ thể con người, đĩ là một đề tài. III) SỰ BIẾN ĐỔI CỦA CÁC LOẠI ACID AMIN 1) Do nhiệt độ: + Gia nhiệt là công đoạn phổ biến cho mọi sản phẩm thực phẩm. + Khi gia nhiệt kiểu thanh trùng ở nhiệt độ hơn 110-120oC thì gây phá hủy 1 phần Cys và Cystin tạo thành H2S, đimetylsulfua, acid Cisteic và các hợp chất khác khiến cho sản phẩm có mùi đặc trưng. + Khi xử lý nhiệt cao hơn nhiệt độ thanh trùng thì tạo cầu đồng hóa trị isopeptid ==> giảm quá trình tiêu hóa protein. + Khi gia nhiệt khan thì triptophan bị vòng hóa tạo ra a, b, g cacbolin. a cacbolin b cacbolin g cacbolin (R là H hay CH3) Do pH: Khi thủy phân protein trong kiềm pH > 7 thì + Arg phân hủy thành Ornitin và Ure. + Cystein bị chuyển thành dehydroalanin . + Ser, Thr, Lys bị phá hủy. + Một số acid amin chuyển từ dạng L sang dạng D ==> làm giảm giá trị dinh dưỡng. Trong môi trường acid pH < 7 dưới nhiệt độ cao + Try bị phân hủy hoàn toàn. + Các acid amin có S bị oxy hóa 10-30% TÀI LIỆU THAM KHẢO http:// www.vedan.com.vn http:// www.bmbiris.bmb.uga.edu/wampler/ tutorial http:// www.indstate.edu/thcme/mwking/aminoacid http:// www.ajinomoto.com/amino Amino acid-wikipedia.the free encyclopedia.htm